大豆多肽克服了大豆蛋白本身的缺陷，它是以豆粕或大豆分離蛋白為原料，經(jīng)酶水解、分離精制而成，由許多種小分子肽組成。大豆蛋白肽不僅具備大豆蛋白的營養(yǎng)，而且還具有大豆蛋白所不具備的眾多良好的理化和功能特性，營養(yǎng)好，易吸收；低抗原，無過敏且有一定的抗氧化和調(diào)節(jié)功能。

膠原蛋白水解多肽，由于人體吸收蛋白質(zhì)的主要形式不是氨基酸，而是以多肽的形式吸收的。膠原蛋白水解多肽具有高度的可消化性，除了少量在口腔、胃受到蛋白酶的作用而近一步分解外，口服進入人體快速（較氨基酸快70%的速度）地穿過人的口腔、胃，直接進入小腸，被小腸吸收，終進入人體血液循環(huán)系統(tǒng)、器官及細胞組織，迅速發(fā)揮其生理作用和生物學功能。
小麥肽能阻礙血管緊張素酶的作用，因而有作用。小麥低聚肽的特點之一是含高谷酰胺，能夠有效調(diào)節(jié)神經(jīng)，也可作腸功能障礙時的特殊營養(yǎng)物質(zhì)。具有ACE抑制作用、調(diào)節(jié)、抗氧化等多種生物活性，能夠刺激機體淋巴細胞增殖，增強巨噬細胞吞噬功能，提高機體抵御外界病原體感染的能力，降低機體發(fā)病率等; 小麥低聚肽是小麥蛋白酶解產(chǎn)物，能抑制血管緊張素轉(zhuǎn)化酶的活性，使血管緊張素原不能轉(zhuǎn)變成能使血壓升高的血管緊張素Ⅱ，從而生理地降低血壓，而對正常血壓不起作用。
內(nèi)肽酶，也就是通常所說的蛋白酶，主要作用于蛋白質(zhì)多肽鏈內(nèi)部的肽鍵使蛋白質(zhì)長鏈分解成短肽片段。蛋白酶根據(jù)結(jié)構(gòu)同源性分為不同的宗族，亞類進一步根據(jù)序列同源性程度分為不同的家族。蛋白酶水解蛋白質(zhì)時，作用部位因肽鍵種類而異。如胰蛋白酶的切點是羧基側(cè)為堿性氨基酸（精氨酸、賴氨酸）肽鍵；胃蛋白酶要求切點兩端有芳香族氨基酸；枯草桿菌堿性蛋白酶要求切點的羧基側(cè)為疏水性芳香族氨基酸（ 色氨酸、酪氨 酸、苯丙氨酸）。這種蛋白酶對切點的特異性要求叫做蛋白酶的底 物專一性。利用蛋白酶的底物專一性可以定向獲得特殊結(jié)構(gòu)的多肽。
絕大多數(shù)羧肽酶是金屬羧肽酶，一般都是單個多肽鏈。相對于氨肽酶來說，羧肽酶具有較廣的適pH范圍(4~8.5)和適溫度(25~80℃)。與氨肽酶命名相比，羧肽酶的命名還沒有統(tǒng)一的說法，可以根據(jù)來源和發(fā)現(xiàn)的順序進行命名，如羧肽酶Y(酵母)、羧肽酶W(小麥)等。也有根據(jù)酶對底物作用的特性來命名，如Gly-Xaa羧肽酶、絲氨酸型D-Ala-D-Ala羧肽酶等。由于二者都屬于蛋白酶，多數(shù)氨肽酶和羧肽酶的活性都會受到EDTA或1，10-鄰菲啰啉的抑制，而合成的賴氨酰丙氨酸比EDTA對含鋅的羧肽酶A抑制作用更強。
一些氨肽酶和羧肽酶含有糖，但都不含脂蛋白。X射線結(jié)晶方法揭示了牛晶狀體LAP的三維結(jié)構(gòu)，表明它是一種在活性部位含有2個鋅離子的金屬酶，而哺乳動物間LAP具有結(jié)構(gòu)相似性，不過也發(fā)現(xiàn)牛晶狀體LAP和惡臭假單胞菌氨肽酶(ppLAP)之間及其相似，尤其是大腸桿菌和釀酒酵母LAP與牛晶狀體LAP有顯著的氨基酸序列同源性。釀酒酵母氨肽酶1(Ape1)是一種貨物蛋白，在液泡中成熟形式為Ape1 (mApe1)，以四面體十二聚合物形式存在。